L’amylase est élevée chez un adulte

Un test sanguin biochimique peut en dire long sur l’état du corps humain. Il est prescrit pour diverses maladies suspectées, et l’un des indicateurs les plus importants est la concentration d’une enzyme appelée amylase.

L’amylase et son rôle dans l’organisme

L’amylase (alpha-amylase) est une enzyme essentielle qui intervient dans le processus digestif et assure la dégradation des glucides. Avec son aide, les nutriments qui pénètrent dans le corps se décomposent en amidons et polysaccharides, après quoi ils sont absorbés dans le sang, soutiennent le métabolisme et les processus vitaux. La production de la substance se produit dans le pancréas et les glandes salivaires, et une analyse pour déterminer son contenu est prescrite si des maladies d’organes sont suspectées. Une augmentation des indicateurs peut indiquer des violations dangereuses nécessitant des soins médicaux immédiats.

Indications pour l’analyse

Une augmentation de la concentration d’amylase est souvent asymptomatique, mais parfois les signes suivants servent d’indications pour une étude :

  • douleurs dans la région abdominale ou dans l’hypochondre droit, qui deviennent intenses après avoir mangé;
  • troubles de la défécation – principalement diarrhée, mais parfois les troubles s’accompagnent de constipation;
  • détérioration du bien-être général – faiblesse, léthargie, détérioration des performances;
  • la présence de zones altérées du pancréas, qui ont été identifiées par palpation, échographie ou autres études.

Le niveau d’amylase dans le sang est détecté à l’aide d’un test sanguin biochimique, moins souvent d’urine. C’est l’un des nombreux indicateurs de l’étude – selon ses indicateurs, ainsi que la lipase et d’autres enzymes, le médecin peut juger de l’état du tractus gastro-intestinal du patient.

Causes de l’augmentation de l’amylase

Lorsque les taux d’amylase dans le sang sont détectés, la norme chez l’adulte dépend des valeurs de référence d’un laboratoire particulier, et est généralement jusqu’à 31 U/l chez la femme et jusqu’à 41 U/l chez l’homme.

Un signe terrible est considéré comme une augmentation du nombre deux fois ou plus – cela signifie que le système digestif humain fonctionne avec des violations, ce qui peut entraîner de graves conséquences.

Une légère augmentation de la concentration d’amylase peut être transitoire et non indicative de troubles graves.

Si le contenu de l’enzyme est augmenté, le pancréas travaille trop activement, libérant des substances qui pénètrent instantanément dans la circulation sanguine. Cela devient possible pour plusieurs raisons :

  • production excessive de suc pancréatique – un liquide spécial produit dans le pancréas et activement impliqué dans les processus digestifs;
  • des obstacles apparaissent qui interfèrent avec le mouvement du jus à travers les conduits de l’organe;

Chacune des conditions ci-dessus peut constituer une menace pour la santé ou même la vie d’une personne et, dans certains cas, nécessite une attention médicale immédiate.

Les maladies les plus courantes

Il existe un certain nombre de maladies dans lesquelles les patients subissent le plus souvent une augmentation de la concentration d’amylase.

Maladie Caractéristiques et symptômes
Pancréatite aiguë Inflammation qui se développe dans les tissus du pancréas à la vitesse de l’éclair. Le corps commence à fonctionner de manière améliorée, à la suite de quoi les tissus sont endommagés par leurs propres enzymes. Signes – douleur intense à la ceinture, vomissements indomptables, ballonnements, flatulences
Pancréatite chronique Au cours de l’évolution chronique de la maladie, des modifications des tissus se produisent progressivement, souvent sans symptômes prononcés. Les premiers signes de la maladie sont une gêne qui survient après avoir mangé – lourdeur et douleurs tiraillantes dans l’hypochondre droit, éructations, hoquets, changements d’appétit
Tumeurs dans différentes parties du corps Le plus souvent, les tumeurs bénignes et malignes sont localisées dans la tête du pancréas, mais d’autres parties de celui-ci peuvent également être affectées. Les manifestations des maladies oncologiques dépendent des caractéristiques et de la taille de la tumeur, comprennent des troubles digestifs, des douleurs d’intensité variable, une anémie et une faiblesse constante.
Lithiase biliaire Dans le processus pathologique de la vésicule biliaire et de ses conduits, des calculs se forment qui empêchent la progression de la bile. Les premiers symptômes sont des douleurs et une gêne du côté droit sous les côtes, une sensation d’amertume dans la bouche, des brûlures d’estomac, de la fièvre, une décoloration des selles
Diabète Un trouble métabolique systémique qui entraîne des troubles du fonctionnement de presque tous les organes et systèmes, y compris le système digestif. L’amylase et d’autres enzymes du corps du patient sont consommées de manière incorrecte, ce qui entraîne une augmentation de leur concentration. Les signes comprennent une soif persistante, une perte d’appétit, de la transpiration, une diminution de la production d’urine, un jaunissement de la peau
Péritonite Processus inflammatoires dans les tissus du péritoine, qui provoquent une affection grave nécessitant une intervention chirurgicale immédiate. Avec la péritonite, le pancréas est irrité, ce qui augmente son activité. Il se manifeste, en règle générale, de manière aiguë, de fortes douleurs abdominales, des nausées et des vomissements, de la fièvre, une perte de conscience
Oreillons Une maladie caractéristique des enfants, et connue sous le nom d’oreillons ou d’oreillons. Elle est causée par des micro-organismes pathogènes, et les manifestations comprennent une augmentation des glandes salivaires, qui sont également impliquées dans la production d’amylase. Les symptômes de la parotidite ressemblent au rhume, un gonflement caractéristique apparaît près des oreilles de l’enfant, qui sont considérées comme un signe spécifique de la maladie.
insuffisance rénale État pathologique du système urinaire, caractérisé par une altération de la fonction rénale – ils ne peuvent pas produire et excréter de l’urine à temps. Contrairement à d’autres maladies, dans l’insuffisance rénale, il n’y a pas d’augmentation de la production d’amylase, mais de sa rétention dans l’organisme.

Une augmentation à court terme de l’amylase en l’absence de symptômes concomitants peut ne pas indiquer de troubles dans le corps. Dans de tels cas, le niveau de l’enzyme est déterminé en dynamique – si l’amylase est augmentée chez un adulte, cela signifie qu’il a besoin d’une étude approfondie plus précise.

Autres raisons

Les autres causes pouvant entraîner une augmentation de la concentration d’amylase dans le sang comprennent :

  • blessures mécaniques de la cavité abdominale;
  • anévrismes;

Parfois, une augmentation du niveau d’amylase est observée avec la malnutrition – la prédominance des aliments gras, fumés, salés et marinés,

Augmentation de l’amylase chez les femmes et les enfants

Chez les femmes et les hommes, les adultes et les enfants, les causes d’une augmentation de l’amylase sont généralement les mêmes, mais chez la gent féminine, une condition similaire peut être observée avec une grossesse extra-utérine, ainsi que certains troubles hormonaux provoqués par la prise de contraceptifs oraux ou autres médicaments contenant des hormones.

Parfois, une augmentation de la concentration d’amylase est caractéristique de la période suivant l’avortement et les maladies oncologiques des organes reproducteurs.

Une diminution de la teneur en amylase peut être le même symptôme redoutable que son augmentation, et parler de dysfonctionnements du foie ou du tractus gastro-intestinal.

Dans l’enfance, une augmentation de la quantité d’enzyme peut être observée avec des maladies gastro-intestinales, ainsi que des pathologies héréditaires associées à une altération de la production d’enzymes. Dans tous les cas, un enfant qui a un phénomène similaire a besoin d’une étude approfondie, surtout s’il s’accompagne de symptômes supplémentaires.

Diminution de la concentration d’amylase

Les raisons de la diminution de la concentration de l’enzyme sont généralement l’hépatite, survenant sous forme aiguë ou chronique. Avec de telles maladies, des défaillances surviennent dans le métabolisme des glucides, ce qui entraîne une augmentation de la charge sur le système de fermentation et des modifications des paramètres du test sanguin biochimique. La deuxième raison de la diminution du niveau de la substance est les néoplasmes du pancréas.

Habituellement, les processus tumoraux provoquent une augmentation de la concentration d’amylase (en particulier dans les premiers stades), mais après la dégénérescence de ses tissus, la sécrétion d’enzymes est perturbée. En raison de lésions de l’organe, d’intoxication du corps et d’empoisonnement, il est également possible de modifier la concentration de l’enzyme, à la fois vers le haut et vers le bas.

Traitement des troubles

La seule façon de normaliser la concentration d’amylase est d’identifier et d’éliminer la cause de la maladie. Un test sanguin biochimique n’est généralement pas suffisant pour déterminer avec précision la maladie, les patients ont donc besoin d’une étude approfondie. Il comprend une échographie de la cavité abdominale, une numération globulaire complète, un examen endoscopique du système digestif (par exemple, une gastroduodénoscopie).

Sur la base des résultats, le médecin tire des conclusions et commence à traiter la pathologie.

Dans certaines conditions (tumeurs, blocage des voies biliaires, nécrose du tissu pancréatique, péritonite), les patients nécessitent une intervention chirurgicale immédiate.

Le schéma thérapeutique dépend de la maladie, de la gravité des symptômes, de l’âge et de l’état général du corps du patient. En cas de violation du pancréas et d’inflammation des tissus de l’organe, des antibiotiques et des médicaments sont prescrits pour réduire la charge sur l’organe, réduire la circulation sanguine et supprimer la production excessive d’enzymes. Dans le diabète sucré, l’insuffisance rénale, la cholélithiase et d’autres pathologies, d’autres schémas thérapeutiques sont prescrits pour réduire les symptômes désagréables et éliminer les processus pathologiques.

Prévention des élévations d’amylase

La prévention des pathologies associées à une augmentation de l’amylase implique un mode de vie et une alimentation adaptés. Les aliments épicés, gras et frits, les pâtisseries, le café et l’alcool doivent être exclus de l’alimentation. Le menu doit être dominé par les céréales, les fruits et légumes (à l’exception des oignons, de l’ail, des radis et de l’oseille), de la viande maigre bouillie.

Les aliments doivent être bouillis, cuits au four sans huile ou cuits dans une mijoteuse, mangés de manière fractionnée – au moins quatre à cinq fois par jour, en petites portions. Le principe de base de la nutrition avec une augmentation du niveau d’amylase est d’éviter la faim prolongée, mais pas de trop manger. De plus, il est recommandé d’arrêter de fumer, si possible, de réduire la quantité de stress et de pratiquer une activité physique légère.

Avec une tendance à perturber le tube digestif et d’autres organes, au cours desquels des défaillances surviennent dans la production d’enzymes, vous devez régulièrement subir des examens préventifs avec un médecin et passer des tests.

Conséquences possibles de la violation

Une augmentation de la concentration d’amylase dans le sang, même si elle ne s’accompagne pas de symptômes désagréables, nécessite une correction immédiate. En soi, cette violation n’est pas dangereuse, mais ses causes peuvent nuire gravement à la santé et entraîner des complications. Les pancréatites aiguës et chroniques entraînent la mort du tissu pancréatique, ce qui peut entraîner une invalidité et même la mort. La maladie des calculs biliaires, le diabète sucré et d’autres pathologies sont également dangereux pour le corps et nécessitent une consultation avec un médecin.

Une légère augmentation du niveau de l’enzyme n’indique généralement pas une maladie grave, mais avec une augmentation de 2 à 3 fois, il est nécessaire de consulter un médecin dès que possible. Cela est particulièrement vrai dans les cas où l’état pathologique est accompagné de douleur ou d’autres symptômes.

Avec un diagnostic correct, un traitement rapide, le respect des recommandations médicales et des mesures préventives, le niveau d’amylase peut rapidement se normaliser et empêcher son augmentation à l’avenir.

Alpha amylase augmentée dans le sang provoque chez les femmes des médicaments de traitement

KA Nikolskaïa (1), D.S. Bordin (1, 2), L.V. Vinokourova (1), M.V. Malykh (1), E.A. Doubtsova (1)

1) Centre de recherche clinique de Moscou. COMME. Loginova DZM, Moscou, Russie ; 2) Université médicale d’État de Tver, Tver, Russie

Le diagnostic différentiel des maladies conduisant à l’hyperamylasémie est vaste et varié, et la première maladie à exclure est la pancréatite. Le plus souvent, la pancréatite aiguë et / ou l’exacerbation de la pancréatite chronique entraînent une hyperamylasémie, qui s’accompagne d’une hyperamylasurie (augmentation de la diastasis urinaire) et de tout un complexe de symptômes, dans lequel la douleur joue un rôle dominant. C’est pourquoi de nombreux médecins souffrant d’une combinaison de douleurs abdominales et d’hyperamylasémie diagnostiquent le plus souvent une pancréatite. Ce diagnostic est-il toujours correct ? Le cas clinique présenté d’hyperamylasémie chez un patient atteint de maladie coeliaque démontre la variabilité des maladies accompagnées d’hyperamylasémie et montre combien il est important d’en établir la cause dans le temps et avec précision.

Pour citation : Nikolskaya K.A., Bordin D.S., Vinokurova L.V., Malykh M.V., Dubtsova E.A. Hyperamylasémie – est-ce toujours une pancréatite ? Pharmatéka. 2019;26(2):130–35. DOI : https://dx.doi.org/10.18565/pharmateca.2019.2.130-135

Le plus souvent, l’hyperamylasémie (GAE) sert de marqueur des maladies pancréatiques (PA) – pancréatite aiguë (AP), pancréatite chronique (CP) et cancer du pancréas. Cependant, dans 8 % des cas, l’AOH est associé à des taux normaux d’amylase urinaire et ne s’accompagne pas d’autres symptômes [1].

Les médecins considèrent souvent l’apparition de l’AOH comme une manifestation de pancréatite, sans prêter attention à l’absence de toute autre manifestation de cette maladie. Actuellement, l’étude du niveau d’amylase dans le sang est incluse dans le dépistage de routine des tests biochimiques, et donc l’AOH asymptomatique est détecté plus souvent, et les méthodes de diagnostic standard (antécédents, examen physique, échographie transabdominale (échographie) de l’abdomen organes) ne révèlent pas toujours quelle ou pathologie explique les anomalies de laboratoire. Un algorithme généralement accepté pour la recherche diagnostique dans de tels cas n’existe pas actuellement [2].

Afin de ne pas se tromper de diagnostic en présence d’hyperamylasémie, il est important de rappeler que les maladies pancréatiques n’en sont pas toujours la cause [3–5]. Si, lors d’une échographie de routine des organes abdominaux, il y a des changements caractéristiques de la pancréatite, il est alors nécessaire de procéder à un examen plus approfondi du patient en utilisant des études instrumentales telles que la tomodensitométrie multicoupe avec contraste intraveineux, l’imagerie par résonance magnétique et, comme méthode de clarification , échographie endoscopique. En plus de la PA et de l’exacerbation de la PC, les néoplasmes du pancréas [6] et ses lésions, ainsi que diverses complications de la pancréatite, telles que les pseudokystes pancréatiques, peuvent entraîner l’AOH.

En 1964, P. Wilding et al. [7] ont décrit un patient atteint d’AOH au long cours sans manifestations cliniques de pancréatite. La présence d’une augmentation du niveau de l’enzyme a été expliquée par sa liaison à la globuline sérique. Après 3 ans, R. Berk, et al. [8] ont décrit trois autres patients présentant des manifestations similaires, également sans pancréatite, et ont proposé le terme “macroamylasémie” (MAE) pour désigner une forme distincte de GAE.

Selon ces auteurs, le MAE est dû à la formation et à la circulation de complexes d’amylase sérique normale avec des protéines ou des glucides dans le sang [9]. Ces complexes ont un poids moléculaire élevé, de sorte qu’ils sont mal filtrés par les reins. Le poids d’une molécule de macroamylase peut varier de 150 000 à 2 millions de D, tandis que le poids moléculaire d’une molécule d’amylase humaine commune est de 50 à 55 000 D [10]. Les grosses molécules sont retenues dans la circulation sanguine, comme en témoignent des niveaux élevés d’amylase dans le sang et de faibles niveaux d’amylase dans l’urine [11, 12]. Les EAM surviennent chez 0,1 % de la population générale [13] et ont été décrits chez 2,9 % des patients hospitalisés [14–16]. Ainsi, l’EMA peut être la cause d’AOH d’étiologie non précisée [17]. Selon des études multicentriques, l’EMA est diagnostiqué chez 6 à 9,6 % des patients atteints d’AOH détecté lors d’un examen de routine [18, 19].

Dans de telles situations, les manifestations cliniques peuvent être absentes et les patients sont examinés pendant longtemps en vain à l’aide de techniques de pointe, souvent invasives. Lorsque l’EAM est associée à des douleurs abdominales, les patients peuvent bénéficier d’une chirurgie diagnostique [20].

Il existe plusieurs méthodes de diagnostic des MAE : électrophorèse sur gélose d’un échantillon de sérum, précipitation au polyéthylène glycol, méthodes de chromatographie liquide accélérée et technologie immunochimique combinée. Cependant, l’utilisation de ces méthodes est soit laborieuse et nécessite un équipement de laboratoire complexe, soit coûteuse [21, 22, 12].

L’une des méthodes les plus simples et les plus accessibles pour diagnostiquer les MAE consiste à déterminer le rapport des clairances de l’amylase (Ka) et de la créatinine (Kk). Cet indicateur est calculé selon la formule suivante :

où A urine – le niveau d’amylase dans l’urine quotidienne, A sang – le niveau d’amylase dans le sang à jeun; K urine – le niveau de créatinine dans l’urine quotidienne, K sang – le niveau de créatinine dans le sang à jeun [9].

Normalement, la clairance de l’amylase-créatinine est de 1 à 2,5 % [9]. Dans la pancréatite, le rapport de clairance dépasse 2,5 %, même en l’absence d’AOH, et diminue à moins de 1 % dans les MAE.

La littérature décrit de nombreux cas d’AOH et d’EMA dans des maladies extra-abdominales et des pathologies d’origine non pacréatique [23].

On sait qu’une augmentation du taux d’amylase peut être associée à certains types de néoplasies de localisation extrapancréatique. Dans de tels cas, l’amylase pancréatique (amylase de type P) est plus susceptible d’augmenter, reflétant la synthèse d’amylase par les cellules tumorales ou augmentant en raison de la destruction des tissus sains environnants. Un taux élevé d’amylase salivaire (amylase de type S) est le plus souvent associé au cancer du pancréas et peut indiquer sa synthèse par les tissus tumoraux, tk. seule l’amylase de type P peut être synthétisée dans la glande.

L’amylase de type S est également synthétisée par les tumeurs séreuses de l’ovaire, ce qui n’est pas surprenant puisque elles ressemblent aux cellules frontalières des trompes de Fallope, qui produisent normalement cette enzyme. L’amylase des cellules tumorales ovariennes correspond largement à l’amylase de type S. L’amylase est également présente dans le tissu pulmonaire normal et l’AOH survient dans diverses maladies pulmonaires, telles que la pneumonie [24] ou l’infarctus pulmonaire [25].

La littérature décrit plusieurs cas d’AOH chez des patients atteints de néoplasmes de diverses localisations. Par exemple, RW Anunann et al. [24] ont présenté un cas d’AOH dans un cancer du poumon. L’amylase a été produite par un foyer métastatique de cancer du poumon dans le foie. Cette étude contient également des données sur la production d’isoenzymes de structure similaire à l’amylase de type S dans le cancer primitif du pancréas. Des scientifiques japonais (T. Gao et al. [26]) ont décrit la formation d’isoenzymes d’amylase similaires chez un patient atteint d’un cancer du poumon primitif. Toujours au Japon, il y a eu un cas d’EAM chez une femme de 78 ans associé à un adénocarcinome papillaire de la thyroïde. L’amylase sérique chez ce patient a été augmentée plusieurs fois avec un taux de lipase normal. Le MAE a été confirmé par électrophorèse et chromatographie [27].

En 1992, des scientifiques américains ont décrit le premier cas enregistré d’une maladie immunoproliférative de l’intestin grêle, accompagnée d’EMA associée à des IgA, sans manifestations cliniques (absence de diarrhée), malgré une atrophie villositaire totale, et associée à une hypothyroïdie [28].

En plus des néoplasies, l’AOH et l’EAM surviennent dans les maladies inflammatoires de l’intestin (MICI). En Grèce, en 2006, une étude rétrospective de 211 patients atteints de MICI a été menée pour la présence d’AOH. Une augmentation du taux d’amylase sanguine, au moins une fois, a été enregistrée chez 21 patients. Dans un seul cas, un patient atteint de la maladie de Crohn a reçu un diagnostic d’AOH, qui a été considéré comme une manifestation de pancréatite lors de la prise d’azathioprine, dans d’autres cas, le GAE s’est déroulé sans clinique de pancréatite ni modifications structurelles du pancréas [29]. Dans une étude américaine multicentrique incluant 180 patients atteints de MICI (83 atteints de rectocolite hémorragique, 97 atteints de la maladie de Crohn), l’AOH a été détecté chez 8 des 97 patients atteints de la maladie de Crohn (8 %), et quatre d’entre eux présentaient une élévation de l’isoamylase pancréatique et deux – augmentation de l’activité lipasique. Il n’y avait aucun lien entre GAE et la localisation,

Une autre cause d’AOH non pancréatogène est la maladie coeliaque. La fréquence de l’augmentation des taux sériques d’enzymes pancréatiques chez les patients atteints de la maladie cœliaque a été peu étudiée.

Une étude de l’Université de Baltimore de 2001 a inclus 124 patients atteints de maladie cœliaque non traitée (tests positifs pour l’anti-endomysium et la transglutaminase tissulaire), 100 patients atteints de maladie cœliaque suivant un régime sans gluten (AGD) avec des résultats de tests sérologiques négatifs et 89 personnes en bonne santé. Chez 23 patients atteints de maladie coeliaque non traitée, une augmentation des taux d’amylase sérique (> 2 SD au-dessus du contrôle) a été détectée. Les taux moyens d’amylase totale et de macroamylase étaient significativement élevés dans les deux groupes de patients coeliaques. Les taux d’amylase non précipitée (fraction d’amylase du pancréas et de la salive) ne différaient pas de ceux du groupe témoin. Chez 3 (3,4 %) individus en bonne santé, 21 (16,8 %) patients atteints de maladie cœliaque non traitée et 7 (7 %) patients sous AHD, l’activité de la macroamylase était significativement augmentée [31].

Dans une étude de 2006 menée en Italie (Palerme) impliquant 90 patients adultes et 112 enfants atteints de maladie coeliaque, les indicateurs d’isoamylase et de lipase pancréatiques dans le sérum sanguin ont été évalués avant le début de l’AH et après 12 mois dans le contexte de son observance. Dans un sous-groupe d’adultes, les taux sériques d’élastase et de trypsine ont été analysés. De plus, une échographie du pancréas a été réalisée. Il a été constaté qu’au moment du diagnostic de la maladie cœliaque, 26 (29 %) adultes et 29 (26 %) enfants présentaient une augmentation du taux d’amylase et/ou de lipase ; le niveau de trypsine a été augmenté dans 69% des cas, l’élastase – dans 19%. L’incidence de l’augmentation des taux d’enzymes pancréatiques était similaire chez les patients présentant des symptômes “typiques” et “atypiques” de la maladie coeliaque, ainsi que dans les cas d’évolution asymptomatique. Fondamentalement, une augmentation du niveau d’enzymes jusqu’à deux valeurs normales a été détectée. Ces changements n’étaient pas associés à la consommation d’alcool, de stupéfiants, ainsi qu’à la présence de syndrome douloureux et de diabète sucré. L’échographie des organes abdominaux n’a montré aucun changement pathologique du pancréas dans tous les cas. Après 12 mois d’observance de l’AGD, une augmentation du taux d’amylase pancréatique a été détectée dans 3 cas et de la lipase – dans 2 cas ; il convient de noter que ces patients ne se conformaient pas entièrement à l’AHD [32].

Ainsi, l’AOH peut être accompagné non seulement d’OP et de CP, mais également d’un certain nombre d’autres conditions (Fig. 1).

Cas clinique

Le patient S., 55 ans, a été hospitalisé en août 2018 dans le service de pathologie du pancréas et des voies biliaires COMME. Loginov avec un diagnostic de CP.

À son admission, le patient s’est plaint d’une gêne récurrente dans l’hypochondre droit, d’une bouche sèche, de ballonnements et de grondements dans l’abdomen et d’une tendance à retenir les selles.

Antécédents médicaux

D’après l’anamnèse, on sait qu’en 1981, le patient a reçu un diagnostic d'”infertilité primaire”. Cependant, en 1990, elle a donné naissance à un enfant en bonne santé à terme. La grossesse s’est déroulée avec une anémie (hémoglobine – 90 g/l dans le contexte de la prise de préparations de fer). En 2016, le patient a noté l’apparition d’une gêne dans l’abdomen et s’est rendu à la clinique du lieu de résidence, où l’examen a révélé l’AOH jusqu’à 3-4 normes. Avec échographie – modifications diffuses modérées du pancréas, avec œsophagogastroduodénoscopie (EGDS) – gastrite chronique. Sur la base des données obtenues, le diagnostic de pancréatite chronique, exacerbation a été établi. La patiente s’est vu proposer une hospitalisation, qu’elle a refusée. Au cours des 2 années suivantes, la thérapie a été réalisée avec des préparations polyenzymatiques dans des minimicrosphères à une dose quotidienne de 125 000 unités de lipase, antispasmodiques, Une fois tous les 3 à 4 mois, les taux d’amylase sanguine ont été surveillés, dont l’augmentation était 3 à 4 fois supérieure à la normale. De plus, depuis un an et demi, le poids du patient a diminué de 8 kg.

Données d’examen physique

L’état général est satisfaisant. Peau et muqueuses visibles de couleur et d’humidité normales, turgescence cutanée réduite, nutrition réduite (indice de masse corporelle 18,3 kg/m2). Dans les poumons, respiration vésiculeuse, pas de respiration sifflante, fréquence respiratoire 16 par minute. Fréquence cardiaque 68 par minute. Pression artérielle – 130/90 mm Hg. Art. L’abdomen n’est pas gonflé, mou, indolore à la palpation. Foie au bord de l’arc costal. La rate n’est pas palpable.

Diagnostique

Selon des études de laboratoire, il y a eu une augmentation du niveau d’amylase sanguine jusqu’à 411 U/l (la norme est jusqu’à 100 U/l) tout en maintenant un niveau normal d’amylase urinaire, une cytolyse légèrement prononcée et une diminution du niveau de fer sérique à 4,7 µmol/l (Tableau 1) .

D’autres indicateurs de tests sanguins cliniques et biochimiques se situent dans les valeurs de référence.

ultrason. Les dimensions du foie ne sont pas agrandies – la taille interne oblique du lobe droit est de 133 mm (normale jusqu’à 150 mm), l’épaisseur du lobe gauche est de 58 mm (normale jusqu’à 60 mm), le contour est uniforme. L’échostructure du parenchyme hépatique est hétérogène, l’échogénicité est légèrement augmentée, le schéma vasculaire n’est pas modifié.

La veine porte n’est pas dilatée – 11 mm, la lumière est uniforme. Les formations volumétriques n’ont pas été révélées. Les voies biliaires intrahépatiques ne sont pas dilatées. La voie cholédoque mesure 4 mm de diamètre, sa lumière est homogène dans la zone accessible à l’inspection. La vésicule biliaire avec des constrictions dans le corps et le fond, de taille non agrandie – 98 × 18 mm, les parois ne sont pas épaissies. Le contenu de la vessie est homogène, les calculs ne sont pas déterminés. La région paravésicale n’est pas modifiée.

Le pancréas est de forme normale, les contours sont nets, réguliers. Dimensions : tête 27 mm (norme jusqu’à 30 mm), corps 14 mm (norme jusqu’à 20 mm), queue 23 mm (norme jusqu’à 35 mm). L’échostructure du tissu pancréatique est hétérogène, l’échogénicité est légèrement augmentée. Le canal pancréatique principal n’est pas dilaté.

La rate n’est pas agrandie – 83×32 mm, le contour est uniforme, le tissu est homogène. La veine splénique n’est pas dilatée.

Dans l’estomac, contenu liquide hétérogène. Aucun liquide libre n’a été trouvé dans la cavité abdominale.

Conclusion: signes échographiques de modifications diffuses mineures du foie, du pancréas, déformation de la vésicule biliaire.

EGDS. La muqueuse de la jonction bulboduodénale est œdémateuse, a un motif «mosaïque», plus loin dans la partie verticale du duodénum la muqueuse est amincie, les plis ne sont pas visualisés, dans la partie descendante du duodénum 12 la muqueuse est œdémateuse, les plis sont lissées par endroits, le péristaltisme est actif (Fig. 2) .

Conclusion : la duodénite – l’image endoscopique est la plus compatible avec la maladie coeliaque.

Le patient a subi une biopsie de la partie bulbeuse du duodénum 12. Dans les fragments de biopsie de la membrane muqueuse de l’intestin grêle. Les villosités intestinales sont lissées. La surface de la membrane muqueuse, préservée sur une courte distance, est tapissée de cellules épithéliales cuboïdes. Le nombre de cellules caliciformes est réduit. Le nombre de lymphocytes interépithéliaux est augmenté (jusqu’à 35 pour 100 épithéliocytes). La profondeur de la crypte a augmenté. Le rapport villosités/cryptes ne dépasse pas 1:1, certaines d’entre elles sont détruites et désépithélialisées avec des érosions superficielles. Le stroma est fortement infiltré de lymphocytes, de plasmocytes avec un mélange de neutrophiles et d’éosinophiles. La lamina propria est oedémateuse et modérément infiltrée par des lymphocytes et des plasmocytes. Hyperplasie modérée des glandes de Brunner.

Conclusion : le tableau morphologique correspond davantage à la maladie coeliaque, MARSH IIIa. Duodénite érosive chronique active.

Une étude immunologique a également été réalisée, qui a révélé une augmentation du titre des anticorps contre la transglutaminase tissulaire IgA de 10 fois, contre les peptides IgG de gliadine désamidée de plus de 6 fois, contre les peptides IgA de gliadine désamidée de 8 fois (tableau 2).

Diagnostic final

Sur la base des données ci-dessus, le patient a reçu le diagnostic clinique final de « maladie coeliaque, forme latente » et a été prescrit à l’AGD.

Après 3 mois, le taux d’amylase sanguine du patient est revenu à la normale, le gain de poids était de 8 kg.

Conclusion

Une caractéristique du cas clinique présenté était le surdiagnostic de CP. Le diagnostic a été établi uniquement sur la base d’une augmentation du taux d’amylase sanguine sans aucune manifestation clinique ni confirmation instrumentale. Pendant deux ans, le patient a été traité sans succès avec des préparations polyenzymatiques : l’AOH a persisté et la perte de poids s’est poursuivie. Après que le diagnostic de « maladie coeliaque, forme latente » a été établi et que l’AGT a été prescrite, le taux d’amylase sanguine est revenu à la normale et le poids corporel a été restauré.

Des observations similaires ont été présentées par A. Carroccio et al. [32], qui a également noté la normalisation des taux sanguins d’amylase dans le contexte de l’observance de l’AHD chez les patients atteints de maladie cœliaque.

Littérature

1. Tikhonova T.A. Hyperamylasémie – un symptôme menaçant ou une découverte sûre ? Bulletin des conférences Internet médicales. 2016;6(6).

2. Krasnovsky A.L., Grigoriev S.P., Zolkina I.V. et autres Hyperenzymemie pancréatique asymptomatique. Revue médicale russe. 2014;5:52–56.

3. Logie JJ, Cox M., Sharkey J. Une approche multidisciplinaire d’une cause inhabituelle d’hyperamylasémie. BMJ Case Rep. 2015;6:2015209780. Doi : 10.1136/bcr-2015-209780.

4. Shah KS, Shelat VG, Jogai S., Trompetas V. Lymphome primaire de la vésicule biliaire présentant une cholécystite perforée et une hyperamylasémie. Ann R Coll Surg Engl. 2016;98(2):13–5. Doi : 10.1308/rcsann.2016.0001.

5. Sinha S., Khan H., Timms PM, Olagbaiye OA Hyperamylasémie de type pancréatique et hyperlipasémie secondaire à un kyste ovarien rompu : à propos d’un cas et revue de la littérature. J Emerge Med. 2010;38(4):463–66. Doi : 10.1016/j.jemermed.2008.04.042.

6. Matsuura H., et al. Quatre cas de tumeur maligne à macroamylasémie. Bull Hygo Cancer Hosp. 1981;12:59.

7. Wilding P., Cooke WT, Nicholson GI Amylase liée à la globuline. Ann. Interne. Méd. 1964;64:1053–56.

8. Berk JE, Kizu H., Wilding P., Searcy RL Macroamylasémie : une cause nouvellement reconnue d’activité élevée de l’amylase sérique. N Engl J Méd. 1967;277 :941–46.

9. Gubergrits N.B., Lukashevich G.M., Zagorenko Yu.A. Macroamylasémie – une illusion inoffensive ou une ignorance dangereuse ? Revue russe de gastroentérologie, hépatologie et coloproctologie. 2007;5:64–70.

10. Levitt MD Étude des complexes de macroamylase. J Lab Clin Med. 1972;80:414–22.

11. Haubrich WS, Schaffner F., Berk JE Macroamylasemia. Bockus gastroenterology.5e éd. Philadelphie : WB Saunders, 1995.P. 2851–60.

12. Gubergits N.B., Golubova O.A. Macroamylasémie chez les patients atteints de pancréatite chronique. Questions de chirurgie reconstructive et plastique. 2014;1(48):75–80.

13. Imrie CW, King J., Henderson AR Macroamylasemiae enquête sur la prévalence dans une population mixte. N Engl J Méd. 1972;287-931.

14. Barrows D., Berk JE, Fridhandler L. Macroamylasemiae enquête de prévalence dans une population mixte. N Engl J Méd. 1972;286:1352.

15. Berk JE, Fridhandler L. La prévalence de la macroamylasémie. une étude plus approfondie. Am J Gastroenterol 1974;62:54–8.

16. Boyle CEL, Fraser CG Macroamylasémie : quelle est sa fréquence ? Br Med J. 1985;291;1389.

17. Gubergrits N., Golubova O., Lukashevich G., Fomenko P. Amylase sérique élevée chez les patients atteints de pancréatite chronique : attaque aiguë ou macroamylasémie ? pancréatologie. 2014;14:114–16. Doi : 10.1016/j.pan.2013.12.004.

18. Forsman RW Macroamylase : Prévalence, distribution de l’âge, du sexe, de l’activité de l’amylase et de la mobilité électrophorétique. Clin Biochem. 1986;19:250–53.

19. Warshaw AL, Hawboldt MM Hyperamylasémie persistante déroutante, probablement ni pancréatique ni pathologique. Suis J Surg. 1988;155:453–56.

20. Gubergrits N.B., Lukashevich G.M., Zagorenko Yu.A. Macroamylasémie – une illusion inoffensive ou une ignorance dangereuse ? Gastro-entérologie contemporaine. 2006;6(32):93.

21. Mifflin TE, Benjamin DC, Bruns DE Mesure quantitative rapide et spécifique de l’amylase pancréatique dans le sérum à l’aide d’un anticorps monoclonal. Clinique Chim. 1985;31(8):1283–88.

22. Mifflin TE, Forsman RW, Bruns DE Interaction de l’anticorps anti-amylase salivaire immobilisé avec les macroamylases humaines : implications pour une utilisation dans un test d’amylase pancréatique pour distinguer la macroamylasémie de la pancréatite aiguë. Clinique Chim. 1989;35:1651–54.

23. LottJ A., dosage de l’amylase Ellison EC et diagnostic de la maladie pancréatique

24. Anunann RW, Berk JE, Fridhandler L., et al. Hyperamylasémie avec carcinome du poumon. Ann Stagiaire Med. 1973;78:521–25.

25. Warshaw AL, Lee KH Altérations caractéristiques des isoenzymesofamylase sériques dans les maladies de l’oliver, du pancréas, des glandes salivaires, des poumons et des organes génitaux. J Surg Res. 1977;22:362–69.

26. Gao T., Eto K., Nakayama J., et al. Abnormalamylase chez un patient atteint d’une tumeur maligne. Med Biol (Tokyo). 1971;82:53–6.

27. Ishizuka T., Yasuda K., Kajita K., et al. Macroamylasémie associée au cancer de la thyroïde, taux sérique élevé de globuline liant la thyroxine (TBG), pancréatite chronique et polypose gastro-intestinale. Gastroenterol Jpn. 1986;21:385–90.

28. Blumstein M., Bank S., Greenberg RE, et al. Maladie immunoproliférative de l’intestin grêle chez un patient américain atteint de lymphome et de macroamylasémie. gastro-entérologie. 1992;103(3):1071–74.

29. Katsanos K.H., Kolios G., Tsianos G.V., Tsianos EV Hyperamylasémie dans les maladies inflammatoires de l’intestin : rapport d’un cas avec revue de la littérature. Ann Gastroenterol. 2004;17(3):306–12.

30. Katz S., Bank S., Greenberg RE, et al. Lasémie hyperamie dans les maladies inflammatoires chroniques de l’intestin. J Clin Gastroenterol. 1988;10(6):627–30.

31. Rabsztyn A., Green PHR, Berti I., et al. Macroamylasémie chez les patients atteints de maladie coeliaque. Suis J Gastroenterol. 2001;96:1096–100.

32. Carroccio A., Di Prima L., Scalici C., et al. Enzymes pancréatiques sériques élevées inexpliquées : une raison de suspecter la maladie coeliaque. Clin Gastroenterol Hepatol. 2006;4(4):455–59.

À propos des auteurs / Pour la correspondance

Contacter l’auteur : K. A. Nikolskaya, Ph.D., chercheur principal collaborateur Département de pathologie du pancréas et des voies biliaires, Centre de recherche clinique de Moscou. COMME. Loginova DZM, Moscou, Russie ; tél. +7 (495) 304-00-60 ; courriel : [email protected] ; Adresse : 111123, Russie, Moscou, autoroute Entuziastov, 86

Analyse de l’amylase sanguine totale

L’amylase totale (également appelée alpha-amylase ou diastase) est une substance bioactive du groupe d’enzymes produites par le pancréas et les glandes salivaires. Ce composé est conçu pour métaboliser les glucides en molécules plus simples afin qu’ils puissent être entièrement digérés et servir de base à la production d’énergie. Une analyse de l’amylase totale dans le sang est effectuée en cas de suspicion de lésion du pancréas. De petites quantités de l’enzyme sont présentes dans les tissus des bronches, des intestins, des muscles squelettiques et des ovaires, de sorte que le niveau de l’enzyme peut également être examiné s’il y a des signes de dommages à ces organes.

Que signifie le résultat

Le pancréas sécrète 3 enzymes principales : la lipase (pour transformer les graisses), la protéase (décomposer les protéines) et l’amylase (assure l’absorption des sucres). Comme l’enzyme est également synthétisée par les glandes salivaires, les premières étapes de la digestion, à savoir le traitement des glucides, commencent dans la cavité buccale. C’est là que se déroule le traitement de l’amidon et d’autres sucres complexes.

Le niveau d’alpha-amylase indique la quantité de l’enzyme dans son ensemble et comprend l’activité de l’amylase de type P (produite par le pancréas) et de type S (qui est sécrétée par les glandes salivaires). Le premier peut pénétrer dans la circulation sanguine directement à partir de la glande digestive, ce qui est observé en raison de :

  • renouvellement naturel des cellules pancréatiques;
  • destruction d’organes;
  • blessures avec lésions du parenchyme de la glande;
  • blocage des canaux pancréatiques avec des calculs, des tumeurs, du tissu fibreux;
  • violations de l’écoulement du jus dues à la compression par une tumeur (bénigne ou cancéreuse);
  • obstruction du canal cholédoque, qui draine le suc pancréatique et la bile dans le duodénum.

L’amylase salivaire est activement absorbée dans la circulation sanguine, par conséquent, par rapport à la concentration pancréatique, sa concentration prévaut. L’évaluation du niveau total d’amylase sanguine montre l’activité des deux enzymes, mais pas de chaque type séparément. Pour savoir lequel d’entre eux est élevé, des tests spécifiques sont effectués.

Comment préparer

Pour que les résultats des tests soient informatifs et correspondent à l’état réel des choses, il est nécessaire de bien se préparer à la livraison du biomatériau. Pour cela, vous avez besoin de :

  • dernier repas 12 heures avant la visite au laboratoire ;
  • limiter les aliments trop gras et les sucreries ;
  • éliminer les facteurs de stress, le stress psycho-émotionnel;
  • renoncer à l’alcool;
  • éviter le surmenage physique 1 à 2 jours avant le test ;
  • ne fumez pas pendant une demi-heure avant de donner du sang.

L’utilisation de furosémide, d’ibuprofène, de captopril, d’hormones glucocorticoïdes, d’analgésiques (narcotiques) et de contraceptifs oraux peut modifier l’activité globale de l’amylase et provoquer un résultat de test erroné. Si le patient est traité avec l’un de ces médicaments, le médecin doit en être informé. Vous devrez peut-être arrêter de prendre des médicaments (comme convenu avec votre médecin) pendant une courte période ou juste avant de passer le test.

Chez les femmes enceintes, une augmentation du taux est possible même en l’absence de maladies. Une valeur réduite est observée chez les enfants de la première année de vie, ce qui est considéré comme la norme.

Les indications

Une analyse de l’amylase sanguine totale est prescrite aux patients présentant des signes cliniques de processus pathologiques se développant dans le pancréas. Ces symptômes comprennent :

Le test est utilisé dans le diagnostic complexe des formes aiguës et chroniques de pancréatite (ou de ses rechutes), le suivi du traitement des tumeurs pancréatiques, l’évaluation de l’état et du fonctionnement de la glande après cholécystectomie ou l’élimination des calculs de la vésicule biliaire.

Normes

La valeur de référence de l’amylase totale est de 28-100 U/l. Chez les enfants, ce niveau n’est atteint que vers 1 an. La conformité des résultats de l’analyse à la norme n’exclut pas la maladie à 100%. Les conclusions doivent être tirées par le médecin, en tenant compte des informations de l’anamnèse, des plaintes du patient, des symptômes cliniques et des résultats d’autres tests.

Pourquoi monte

Une amylase sérique totale élevée indique le plus souvent une inflammation aiguë des tissus pancréatiques (pancréatite aiguë). La concentration augmente dans les 12 heures suivant le début des changements pathologiques et reste élevée jusqu’à 5 jours. La fiabilité des informations du test dépend du moment de la visite chez le médecin. Ainsi, si vous réussissez le test au moment de l’apparition de la douleur aiguë, vous pouvez détecter un excès de taux d’amylase de 10 fois (environ 1000 U / l), ce qui indique une maladie aiguë.

Chez certains patients, l’activité de l’amylase reste normale ou augmente légèrement lorsque les cellules pancréatiques sont gravement endommagées. C’est pourquoi, selon les résultats de cette analyse, il est impossible d’évaluer le degré de dommage.

Dans un processus inflammatoire chronique, qui se produit généralement dans un contexte d’abus d’alcool, le niveau d’amylase augmente au tout début des changements négatifs. Au fur et à mesure que les cellules meurent, la synthèse de l’enzyme diminue et les résultats de l’analyse montrent la norme.

Un niveau élevé d’amylase totale peut indiquer des dommages à la glande dus à un traumatisme, à la suite d’une croissance tumorale, ainsi qu’un blocage des conduits par des calculs ou des néoplasmes. En plus des pathologies du pancréas, l’augmentation de l’activité de l’amylase peut être déclenchée par :

  • processus inflammatoire du péritoine;
  • perforation de l’ulcère;
  • inflammation du processus du caecum;
  • acidocétose diabétique;
  • dommages aux glandes salivaires ou à leurs conduits (par exemple, avec les oreillons);
  • obstruction intestinale;
  • pathologies de la vésicule biliaire;
  • interruption d’une grossesse extra-utérine;
  • anévrisme de l’aorte rompu.

Les taux augmentent après des interventions chirurgicales sur les organes abdominaux. Un trouble tel que la macroamylasémie est le résultat de la réaction des protéines sanguines avec une enzyme, après quoi de grosses molécules se forment qui ne peuvent pas traverser le système de filtration des reins et être excrétées par l’appareil glomérulaire, elles s’accumulent donc dans le corps.

Pourquoi le taux est-il bas

Une diminution de l’alpha-amylase totale se retrouve dans l’insuffisance fonctionnelle du pancréas à la suite de lésions étendues de son parenchyme, après ablation de la glande, sur fond d’hépatite sévère. La plupart des déficiences enzymatiques se retrouvent chez les patients atteints de mucoviscidose. À la suite du remplacement de la fibre kystique, le travail de toutes les glandes de sécrétion externes, y compris les bronches et les organes digestifs, est perturbé.

Vous pouvez vérifier le niveau d’amylase totale à la clinique MedProsvet.

Vous pouvez faire des prises de sang sans rendez-vous tous les jours :

  • Du lundi au samedi : de 08h30 à 13h00 (première prise en charge), de 13h00 à 17h00 (deuxième prise en charge)
  • Dim : 09h30-14h00.

Pour recevoir les résultats des tests par e-mail, vous devez laisser un consentement écrit à envoyer par les administrateurs du centre médical.

Phosphatase alcaline dans le sang – la norme et les causes des écarts par rapport à la norme

La phosphatase alcaline est une enzyme importante dans le corps humain.

Si un patient présente des signes de maladie du foie ou des problèmes osseux, le médecin peut prescrire un test de phosphatase alcaline (AP) pour mesurer la quantité de l’enzyme dans le sang et diagnostiquer le problème.

Que montre la phosphatase alcaline ?

De nombreux processus biochimiques ont lieu dans le corps humain, y compris la réaction de déphosphorylation. Dans ce cas, l’acide phosphorique est séparé des composés esters organiques, participant au métabolisme calcium-phosphore. Ce processus se produit en présence de l’enzyme phosphatase alcaline.

La phosphatase alcaline est une enzyme présente dans de nombreux tissus corporels. Mais il est surtout concentré dans les cellules du foie, des os, du placenta. Le volume principal tombe sur la muqueuse intestinale.

La phosphatase alcaline est représentée dans le corps par 11 isoenzymes. Pour déterminer la cause de l’élévation de la phosphatase alcaline, il est également nécessaire de déterminer ses isoenzymes spécifiques aux tissus :

  • α2 – fraction de foie ;
  • β1 – fraction osseuse ;
  • β2 – fraction intestinale.

La phosphatase alcaline est produite par la couche supérieure de la muqueuse intestinale, mais n’intervient que secondairement dans les processus digestifs. La fonction principale de la phosphatase alcaline est la déphosphorylation, c’est-à-dire la séparation de l’acide phosphorique des composés contenant du phosphore. Cette enzyme favorise également le transport du phosphore dans tout le corps.

L’enzyme est appelée “alcaline” car elle est plus active dans un environnement alcalin avec un pH allant de 8,6 à 10,1.

Le respect de la teneur en phosphatase alcaline reflète l’efficacité métabolique du phosphore et du calcium dans l’organisme.

Phosphatase alcaline chez les enfants – la norme, les causes des écarts par rapport à la norme

Les valeurs de référence pour le test de la phosphatase alcaline changent avec l’âge en raison de la croissance.

Les taux plasmatiques normaux de phosphatase alcaline varient selon l’âge et le sexe. Norme pour les enfants et les adolescents :

Les taux sériques de cette enzyme peuvent varier légèrement en fonction des méthodes de test et des réactifs utilisés.

En pratique pédiatrique, l’étude de l’activité de la phosphatase alcaline joue un rôle important dans le diagnostic des maladies du foie, qui est complétée par une diminution de l’écoulement de la bile dans le duodénum. De plus, le taux de phosphatase alcaline dans le sang de l’enfant est souvent élevé. Des niveaux élevés de phosphatase altèrent l’écoulement de la bile en raison de calculs biliaires ou de tumeurs des voies biliaires.

Un médecin peut poser les diagnostics suivants pour un enfant présentant une phosphatase alcaline élevée :

  • les maladies osseuses, y compris les tumeurs, les sarcomes, les métastases du cancer des os ;
  • hyperparathyroïdie;
  • lésions osseuses avec lymphogranulomatose ;
  • rachitisme;
  • maladies pédiatriques – maladies du squelette;
  • Mononucléose infectieuse;
  • préparation de l’opération;
  • effectuer un complexe d’analyses biochimiques – échantillons de foie pour la détection de maladies du foie;
  • diagnostic du tissu osseux et des lésions osseuses ;
  • si les patients se plaignent de lourdeur et de douleur dans le côté droit sous les côtes, de nausées, de perte d’appétit et de fatigue chronique.

Norme pour les femmes

Après l’âge de seize ans, la quantité de phosphatase alcaline commence à diminuer. Mais la gamme de sa concentration normale est encore assez large.

Avec le début de l’âge mûr et solide, le niveau d’enzymes augmente à nouveau et devrait être (u/l):

Similar Posts

Leave a Reply

Your email address will not be published. Required fields are marked *